根据给定的背景信息，可以提取以下关于FAK (PTK2) 的关键观点：

在不同的细胞系（如1205Lu和1205LuR）中检测了FAK的表达和磷酸化水平。发现1205LuR细胞系中FAK的表达和Y397磷酸化水平增加 [1]。

研究了goniothalamin（GTN）在诱导癌细胞死亡（特别是坏死凋亡和异型凋亡）方面的作用机制。发现GTN通过氧化应激引起的DNA损伤和脂质过氧化导致细胞膜破裂，从而诱导坏死凋亡。它还通过影响某些参与上皮-间质转化（EMT）的蛋白质（如E-cadherin、N-cadherin和vimentin）的表达水平来诱导异型凋亡。此外，GTN通过抑制EGFR/FAK/Src信号通路抑制细胞存活信号传导 [2]。

揭示了FAK在哺乳动物细胞被弓形虫侵染过程中的信号级联中的参与作用。FAK在哺乳动物细胞中被激活，导致Src依赖性EGFR转活化及随后的STAT3信号招募。这阻止了PKR和eIF2alpha的激活，从而抑制了针对自噬靶点的作用 [3]。

说明了FAK和RhoA在不同细胞情况下的激活模式。描绘了FAK和RhoA的非活性和活性形式之间的相互作用，包括胞浆和膜结合形式以及它们的下游信号通路 [4]。

描述了LH（黄体生成素）在乳腺癌细胞中引发的信号级联。LH结合到LHR后，破坏了FAK/cortactin/Arp3亚基的相互作用，导致Src激酶介导的FAK-Tyr397磷酸化。这种磷酸化诱导FAK蛋白的自磷酸化，并随后调节Arp2/3复合物，增强肌动蛋白核聚集和促进乳腺癌细胞的运动性 [5]。

总体上，这些观点突出了FAK在各种细胞过程中的作用，包括细胞对BRAFi的耐药性、氧化应激引起的细胞死亡、寄生体侵染抑制、细胞形态调节以及乳腺癌细胞的粘附和迁移。FAK，也称为PTK2，是一种在各种细胞过程中发挥作用的蛋白质，并被认为与肿瘤进展有关。在可塑环境中，PRL/PRLR优先活化JAK2/STAT5，对FAK的活性较低，从而产生PRL的生理作用 [6]。然而，在坚硬环境中，PRL/PRLR优先激活FAK，导致促肿瘤信号和结果 [6]。肿瘤微环境中纤维蛋白原/整合素的相互作用也可以激活FAK，促进细胞增殖和存活 [7]。相反，MLL处理可使ECM降解，降低FAK活性并导致编程性细胞死亡（异型凋亡） [8]。在TNBC细胞中，Cx26与FAK和NANOG相互作用，形成一个推动TNBC自我更新的复合物 [9]。这种三元复合物主要观察到在TNBC细胞中，并且与增强FAK活性相关 [10]。总体而言，这些发现表明，在某些癌症类型（特别是TNBC）中，FAK在肿瘤进展和自我更新中起到关键作用。

图[1]

图[2]

图[3]

图[4]

图[5]

图[6]

图[7]

图[8]

图[9]

图[10]

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