根据提供的背景信息，以下是关于MYC的一些关键观点：

MYC在调节靶基因的激活和抑制中起着至关重要的作用[1]。它通过与MAX形成异二聚体，并结合到特定的DNA序列（称为E盒）上发挥转录因子的功能[1][2]。这种相互作用导致染色质修饰复合物的招募和转录的激活[2]。

在转录激活中，MYC-MAX异二聚体会招募染色质修饰的辅因子，如TIP60、GCN5、TRRAP和p300/CBP[1][2]。这些辅因子增加了组蛋白的乙酰化，导致染色质呈开放构象，使RNA聚合酶II得以结合并开始转录[1]。

MYC还可以通过与MAX和MIZ1形成复合物来抑制非经典靶基因的转录[1][2]。这种相互作用会招募染色质共抑制因子，如DNMT3A、HDAC1、HDAC3和EZH2，导致基因沉默[1][2]。

MYC的稳定性和活性受到各种因素的调节。磷酸化通过PIM1和AURKA增加其稳定性[1]。此外，WDR5对于MYC在染色质区域的招募至关重要[1]。MYC内还有特定的结构域，称为Myc盒，参与其功能[2]。

通过不同的方法可以针对MYC依赖的恶性肿瘤进行治疗。已开发了途径抑制剂、BET蛋白结构域抑制剂和复合物抑制剂，以破坏MYC信号传导并靶向其转录产物[4]。这些抑制剂旨在阻止MYC转录的启动，并干扰其与辅因子或DNA结合位点的相互作用[4]。

总之，MYC是一个关键的转录因子，参与调节靶基因的激活和抑制。它与MAX形成异二聚体，并与染色质修饰的辅因子相互作用来调控基因表达。可以使用特定的抑制剂来针对MYC驱动的恶性肿瘤进行治疗。

根据给定的背景信息，以下是关于MYC蛋白的一些关键观点：

MYC蛋白是由染色体8上的MYC基因编码的，包含各种结构区域和高度保守的N端MYC盒[6]。
MYC参与基因转录，在靶基因的启动子序列累积时增加其转录活性[6]。
在高血糖条件下，癌细胞通过c-Myc介导的糖酵解的上调，使它们对二甲双胍引起的能量应激不敏感[7]。
在正常血糖条件下，二甲双胍抑制c-Myc的表达，阻止与增加的糖酵解相关的增加的细胞存活机制[7]。
已知某些去泛素化酶，如USP36、USP28、USP22和USP37，通过去泛素化过程稳定MYC[8]。
MYC失调加剧了靶基因和异常非靶基因的表达，促进了肿瘤发生[9]。
生理上的Myc受到转录和转录后调控的严格控制，而失调的Myc会引起靶基因（包括亲和力低的基因）以及其他非靶基因的上调，进一步促进肿瘤发生[9]。
IGF2BPs的缺失联合MYC的耗竭抑制了HepG2细胞的增殖和集落形成[10]。
IGF2BPs在调节m6A修饰的mRNA方面起着作用，保护目标mRNA免受P小体降解，并在细胞质中促进翻译[10]。

注意：提供的背景信息有限，其他来源可能会提供更全面的了解。

图[1]

图[2]

图[3]

图[4]

图[5]

图[6]

图[7]

图[8]

图[9]

图[10]

注：如果您希望下载此靶点调研报告，或想了解如何利用BDE-Chem小分子设计及优化平台，以比传统路径节省90%以上的成本，设计出与MYC相作用的小分子药物，请与我们联系：DB@silexon.tech。

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